Laboratoire de chimie organique et analytique


Nouvelle publication

Le groupe du Pr Thierry Besson de l’équipe 5 « hétérocycles » dirigée par le Dr Vincent Levacher  publie dans « Journal of Medicinal Chemistry » la structure cristalline du complexe inhibiteur-kinase révélant une fixation non conventionnelle des molécules EHT 1610 et EHT 5372, synthétisées en collaboration avec DIAXONHIT, dans le site des kinases DYRK. Cette fixation inhabituelle expliquerait les remarquables affinités et sélectivités observées. Ces molécules sont les plus puissants inhibiteurs décrits actuellement pour la famille DYRK.
« An Unusual Binding Model of the Methyl 9-Anilinothiazolo[5,4-f]quinazoline-2-carbimidates (EHT 1610 and EHT 5372) Confers HighSelectivity for Dual-specificity Tyrosine Phosphorylation-Regulated Kinases. » Apirat Chaikuad, Julien Diharce, Martin Schröder, Alicia Foucourt, Bertrand Leblond, Anne-Sophie Casagrande, Laurent Desire, Pascal Bonnet, Stefan Knapp, and Thierry Besson
J. Med. Chem. 2016, Just Accepted Manuscript • DOI: 10.1021/acs.jmedchem.6b01083